Aminokyseliny, peptidy a bílkoviny

Charakteristika karboxylových kyselin

· Kyslíkaté deriváty uhlovodíků, které obsahují alespoň jednu karboxylovou skupinu COOH

· Odvozujeme 2 typy derivátů: a) funkční b) substituční

· Funkční – dochází k nahrazení H, OH nebo OOH v karboxylové skupině jiným atomem nebo funkční skupinou

· Substituční – dochází k nahrazení jednoho či více atomů vodíku v uhlíkatém řetězci jiným atomem nebo funkční skupinou

Aminokyseliny

Charakteristika

· Substituční deriváty karboxylových kyselin, které mají jeden nebo více atomů vodíku v řetězci nahrazen skupinou NH2

Důsledky nahrazení

· V karboxylu organické kyseliny je skupina OH nositelkou kyselosti

· Kyselina je dárcem protonu ® skupina OH je schopna odštěpovat proton

· V aminné skupině NH2 je na dusíku volný elektronový pár, který je schopen vázat na sebe proton ®

· Aminná skupina NH2 je centrem zásaditosti

Rozbor struktury

Názvosloví

1) Systematické – skupina NH2 je vyjádřena předponou amino- a její poloha je označena: a) čísly, kde číslujeme od uhlíku karboxylu

b) písmeny řecké abecedy, kde číslování začíná vedle od uhlíku karboxylu.

2) Triviální – s příponou -in

Kódované aminokyseliny

· Kódované aminokyseliny jsou kyseliny, jejichž zabudovávání do bílkovin je řízeno genetickým kódem

· V bílkovinách se jich vyskytuje pouze 20

· Všechny kromě glycinu jsou chirální

Chirální molekuly

· Jsou takové molekuly, které nejsou totožné se zrcadlovým obrazem ® nemají rovinu ani střed souměrnosti

· Poznáme je podle toho, že na každé vazbě uhlíku je jiná skupina

· Vykazují optickou aktivitu a jejich roztoky stáčejí rovinu polarizovaného světla

· Existují D a L formy (L-formy jsou nejběžnější)

Rozdělení aminokyselin

Podle významu pro výživu člověka

a) Esenciální – nepostradatelné, organismus si je nedovede sám připravit ® musí být obsaženy v potravě valin, leucin, fenylanin

b) Neesenciální – postradatelné glycin, alanin, prolin

Podle charakteru postranního řetězce aminokyseliny

a) Nepolární – postranní řetězec obsahuje pouze nepolární zbytky (alkyly) glycin, alanin, valin

b) Polární neutrální – ve vodném roztoku nesou náboj jsou neutrální – mají 1 aminnou a 1 karboxylovou skupinu tyrosin, serin glutamin

c) Kyselé aminokyseliny – musí mít více karboxylových center (2 karboxylové a 1 aminnou) asparágová, glutamová

d) Zásadité aminokyseliny – musí mít více zásaditých center (2 aminné a 1 karboxylovou)

Chování aminokyselin v kyselém prostředí

· V kyselém prostředí dojde k navázání kationtu vodíku na skupinu NH2.

· Přibližně při pH = 2 jsou všechny aminokyseliny ve formě kationtů

Chování aminokyselin v zásaditém prostředí

· V zásaditém prostředí dojde k odštěpení vody

· Pro pH = 9-10 jsou všechny aminokyseliny ve formě aniontů

Chování aminokyselin v neutrálním prostředí

· V neutrálním prostředí dochází k vnitřní disociaci

· Kationt vodíku se naváže na volný elektronový pár dusíku v aminné skupině

· Vznikne obojaký (amfoterní) iont

Izoelektrický bod

· Je hodnota pH, při které se aminokyseliny chovají neutrálně = všechny její molekuly jsou ve formě amfiontů – obojakých iontů

· Aminokyseliny mají různou hodnotu izoelektrického bodu, který závisí na počtu skupin –COOH a –NH2 v molekule

Peptidy

Charakteristika

· Vznikají kondenzací dvou nebo více molekul aminokyselin.

· Reagují spolu karboxylová skupina jedné kyseliny s aminnou skupinou druhé aminokyseliny.

· Dojde k odštěpení vody a vzniku peptidické vazby.

· Postupnou kondenzací vznikají dipeptidy, tripeptidy atd.

Důkaz peptidové vazby

· Biuretová rekce – peptidy tvoří s mědnatými ionty (CuSO4) v alkalickém prostředí (NaOH) modrofialovou komplexní sloučeninu

Bílkoviny

Charakteristika

· Základní stavební jednotky živé hmoty, přítomné ve všech buňkách

· Bílkoviny (proteiny) patří mezi biopolymery

Funkce bílkovin

Stavební funkce

· Převážně nerozpustné bílkoviny fibrilárního (vláknitého) tvaru

· Tvoří základní materiál mimobuněčných struktur

· Obsaženy v chrupavkách, kostech, nehtech…

· Kolageny, elastiny – elastické vazivo

· Keratiny (kůže, vlasy, rohy), Fibrom (hedvábí)

Transportní a skladovací funkce

· Je založena na vratné vazbě převážně nízkomolekulárních látek

· Hemoglobin, myoglobin – zajišťují přenos molekulárního kyslíku v těle

· Transferin – transportuje železné ionty

· Feritin – váže zásobní železo ve slezině

· Sérový albumin – váže a přenáší nízkomolekulární molekuly a ionty

Bílkoviny zajišťující pohyb

· Podílejí se na přeměně chemické energie na mechanickou práci

· Svalové bílkoviny (myozin, tropomyozin, aktin)

Katalytická, řídící a regulační funkce

· Enzymy, které ovlivňují rychlost všech biochemických reakcí

· Insulin, hormony předního laloku hypofýzy.

Obranná a ochranná funkce

· Zajišťují obranu proti cizím buňkám, které pronikly do jejich vnitřního prostředí

· Fibrinogen (ochranná funkce), imunoglobin (obranná funkce)

Struktura

Primární struktura

· Udává pořadí aminokyselin v polypeptidovém řetězci

· Toto pořadí je pro každého jedince specifické

· Je zakódováno ve struktuře DNA

Sekundární struktura

· Je dána geometrickým uspořádáním bílkovinných řetězců

· Existují 2 základní sekundární struktury: a) pravotočivá šroubovice (α-helix) b) skládaný list – vzniká vlivem slabých vazebných sil mezi skupinami CO a NH

Terciální struktura

· Představuje prostorové uspořádání α-helixu a skládaného listu

· Na této struktuře se podílí vodíkové můstky, disulfidové a iontové vazby

· Prostorová struktura molekuly může být: a) fibrilární (vláknitá) b) globulární (klubkovitá)

Kvartální struktura

· Je u bílkovin složených z několika peptidových podjednotek

· Např. hemoglobin, enzymy

Rozdělení bílkovin

Jednoduché

Globulární

· Bílkoviny s kulovitou strukturou

· Rozpustné ve vodě a v roztocích soli

· Patří zde: a) Albuminy – vyskytují se v krevním séru, mléce, vaječném bílku jsou zdrojem aminokyselin b) Globuliny – doprovázejí albuminy podílejí se na obranyschopnosti organismu (γ-globulin)

c) Histony – vyskytují se spolu s nukleovými kyselinami v buněčném jádře nesráží se teplem

Fibrilární

· Bílkoviny s vláknitou strukturou

· Nerozpustné ve vodě

· Stavební materiál živočišných organismů

· Patří zde: a) Kolagen – obsažen v kůži, šlachách, chrupavkách, kostech tvoří 1/3 všech bílkovin v živočišných organismech b) Keratin – je součástí vlasů, nehtů, kůže, peří, kopyt

Složené

a) Fosfoproteiny – obsahují vázanou kyselinu fosforečnou

b) Glykoproteiny – obsahují vázaný cukr

c) Hemoproteiny – obsahují barevnou složku (hemoglobin)

d) Metaloproteiny – obsahují kovy, které přenášejí nebo uskladňují (transferitin)

e) Nukleoproteiny – složka buněčných jader vázána na nukleovou kyselinu

f) Lipoproteiny – obsahují lipidy, podílejí se na stavbě membrán

Denaturace bílkovin

Nevratná (ireverzibilní)

· Dochází k hlubším změnám v molekule bílkoviny, které vedou ke ztrátě charakteristických vlastností, ale nejsou zrušeny peptidické vazby

· Způsobují ji: kyseliny, zásady, soli těžkých kovů (CuSO4, AgNO3, HCl), vyšší teplota

· Uplatňuje se při sterilizaci nástrojů teplem a při uchovávání potravin

· Tepelně zpracované bílkoviny jsou lépe stravitelné a jejich hodnota je zachována

· Při nízké teplotě se uchovávají krevní konzervy

Vratná (reverzibilní)

· Přidáním soli (NaCl) nebo Na2SO4, (NH4)2SO4 dochází ke ztrátě vodného obalu bílkovin a bílkovina se vysolí

· Po přidání vody se bílkovina opět rozpustí

 

 

 

Napsat komentář

Vaše emailová adresa nebude zveřejněna. Vyžadované informace jsou označeny *