Biochemické děje, enzymologie

Biochemické děje

Charakteristické vlastnosti

· Metabolismus – soubor chemických procesů, které probíhají v organismu

· Produkt jedné reakce se stává substrátem následující reakce (metabolické dráhy)

Rozdělení metabolických drah

1) Anabolické (syntetické)

· Dráhy, při kterých z jednoduchých látek vznikají látky složitější

· Syntéza glukosy, mastných kyselin, lipidů, bílkovin…

· Podle anabolických procesů dělíme organismy na: a) Autotrofní – umí si syntetizovat všechny organické látky b) Heterotrofní – nejsou schopny syntézy některých látek Některé organické látky musí přijímat z vnějšího prostředí

2) Katabolické (rozkladné)

· Ze složitých substrátů vznikají jednodušší produkty

· Rozklad škrobu na glukosu, bílkovin na aminokyseliny…

3) Amfibolické

· Spojují se jak anabolické, tak i katabolické děje

· Citrátový cyklus

Energetické potřeby organismu

a) Chemické práce

· Buňky syntetizují různé organické látky s vysokým obsahem energie

· Endergonické reakce → spotřebovávají energii

b) Mechanická práce

· Pohyb svalů a chromozomů při dělení buněk

· Pulsování srdce

c) Osmotická a elektrická práce

· Buňky vykonávají práci, aby udržely nerovnovážné rozložení částic ® aktivní transport

· Bioelektrické jevy: vedení nervového vzruchu, činnost orgánů rejnoků, úhořů

d) Světelná práce

· Řada živočichů (světlušky) užívá světélkování k nitrodruhové komunikaci nebo k odpuzování živočichů

e) Informační a regulační práce

· Značná energie se vynakládá na syntézu látek, které udržují biochemické procesy pod kontrolou

f) Teplo

· Při každých endergonických procesech se část energie přeměňuje na teplo

· Často organismus odvádí nadbytečné teplo do okolí

ATP (adenosintrifosfát)

· Aby mohly endergonické procesy probíhat, musí být spojeny s procesem opačným exergonickým, při kterém se energie uvolňuje štěpením ATP

· ATP je makroergní sloučenina, která má vysokoenergetické vazby

· Štěpením těchto vazeb se uvolňuje energie, která se dále využívá

Základní metabolické modely

· Organismy mohou využívat buď energii světelnou, nebo chemickou

1) fotoautotrofní – zachycují světelnou energii a přeměňují ji na energii chemickou, uloženou v ATP → fotosyntéza

2) chemoorganotrofní – pomocí svých enzymových systémů rozloží látky přijaté z okolí a uvolněnou energii ukládají do ATP → katabolismus a) anaerobní – nevyžadují přítomnost kyslíku b) aerobní – vyžadují přítomnost kyslíku

Katabolismus aerobních chemoorganotrofů

 

1.Fáze – trávení

· Hydrolytické štěpení živin

· Probíhá v trávicím ústrojí jako mimobuněčný proces

· Reakce jsou katalyzovány trávicími enzymy a do krevního řečiště jsou převáděny molekuly stavebních jednotek, které vstupují do tělních buněk

2. Fáze – štěpení

· Všechny stavební jednotky jsou postupně štěpeny až na aktivovanou formu kyseliny octové = acetylkoenzym A

· Dochází k odštěpování vodíku, vzniká aktivní vodík, který se využívá v anabolických redukcích nebo v dýchacím řetězci

Aktivní vodík

· Značí se [H]

· Vodík trvale koluje mezi látkami a účastní se oxidačně-redukčních procesů

· Je vázán na oxidoreduktasy

· Slouží jako redukční činidlo v anabolických procesech a jako palivo při buněčném dýchání

3.Fáze – citrátový cyklus

· Zbytek kyseliny octové vázaný na koenzym A se v citrátovém cyklu přemění na CO2 a atomy aktivního vodíku, které jsou navázané na oxidoreduktasy

4. Fáze – dýchací řetězec

· Do dýchacího řetězce vstupuje kyslík, který na sebe váže aktivní vodík, čímž regeneruje oxidoreduktasy a syntetizuje ATP

Význam katabolických procesů

1) Dodávají ATP pro všechny endergonické děje

2) V průběhu postupného odbourávání živin vznikají meziprodukty, které slouží anabolickým procesům

3) Aktivní vodík je využíván pro všechny reakce anabolismu

Enzymologie

· Věda zabývající se problematikou biokatalyzátorů

· Buňka má pro každou reakci specifický katalyzátor = enzym

Charakteristika enzymů

· Bílkoviny, které katalyzují všechny reakce probíhajících v živých organismech

· Urychlují průběh biochemických reakcí snižováním aktivační energie

Požadavky na biokatalyzátory

a) Musí účinně snižovat aktivační energii Z reakce musí vystupovat nezměněné

b) Specifita účinku – každý enzym je specifický pro určitou reakci

c) Substrátová specifita – enzym je schopen preferovat určitý substrát (látka vstupující do reakce) buď: 1) absolutně 2) skupinově

d) Enzymy musí být schopny regulovat účinnost reakce (rychlost, jakou reakce bude probíhat)

Struktura enzymů

· Enzymy rozdělujeme na: a) jednosložkové – tvoří je pouze bílkovina b) dvousložkové – tvoří je komplex (holoenzym)

· Holoenzym se skládá z: 1) Apoenzymu – bílkovinná složka 2) Kofaktoru – nebílkovinná složka: a) koenzym b) prostetická skupina

· Aktivní místo enzymu je část molekuly, na kterou se naváže substrát a kde se realizuje vlastní katalytický děj

· – vznikne enzym-substrátový komplex

· Koenzym se váže na aktivní centrum spolu se substrátem a je složkou enzym-substrátového komplexu

· Jeden koenzym může být pro více enzymů stejný

· Prostetická skupina je vázána pevně na enzym, koenzym bývá volně obsažen v buňce

Kinetika enzymových reakcí

Klasifikace a názvosloví enzymů

1) Oxidoreduktázy – katalyzují oxidačně-redukční přeměny

2) Transferasy – patří mezi složené bílkoviny, účastní se přesunu skupin

3) Hydrolasy – štěpí vazby vzniklé kondenzací za odštěpení vody a) proteasy – štěpí peptidické vazby b) glykosidasy – štěpí glykosidické vazby c) lipasy – štěpí tuky

4) Lyasy – katalyzují nehydrolytické štěpení vazeb

5) Izomerasy – katalyzují vnitromolekulové přesuny atomů a jejich skupin

6) Ligasy – katalyzují vznik energeticky náročných vazeb

Použití enzymů

1) Příprava potravin a nápojů (sýry, kynutá těsta, alkoholické nápoje)

2) Výroba piva

3) Prací a mycí prostředky (štěpí bílkoviny a lipidy)

4) Analytická chemie

Regulace enzymové aktivy

Rychlost enzymových reakcí

a) Množství substrátu – rychlost katalyzované reakce vzrůstá s koncentrací substrátu tak dlouho, dokud se neobsadí všechna aktivní centra enzymu

b) Množství enzymu – rychlost reakce se zvyšuje přímo úměrně množství enzymů za předpokladu dostatečné zásoby substrátu

c) pH prostředí – enzymy mají optimální oblast pH v níž je jejich účinnost nejvyšší

d) Teplota prostředí – Se zvyšující teplotou roste rychlost reakce, ale pouze v rozmezí 10-40°C

Inhibice enzymů

· Kompetitivní inhibice – Inhibitor je podobný substrátu zabraňuje vytvoření komplexu enzym-substrát

· Nekompetitivní inhibice – Nevratný typ inhibice

Inhibitor se naváže na enzym mimo aktivní centrum, čímž vyvolá změnu struktury enzymu ® dochází ke zrušení možnosti vazby substrátu na enzym

Aktivace enzymů

· Katalytickou účinnost zvyšují hořečnaté kationty

· K aktivaci může dojít i tak, že se neúčinná forma proenzym přemění na formu účinnou

 

Napsat komentář

Vaše emailová adresa nebude zveřejněna. Vyžadované informace jsou označeny *